{"id":1292270,"date":"2021-02-07T08:37:43","date_gmt":"2021-02-07T08:37:43","guid":{"rendered":"https:\/\/www.pressenza.com\/?p=1292270"},"modified":"2021-02-07T08:37:43","modified_gmt":"2021-02-07T08:37:43","slug":"die-struktur-des-coronavirus-verstehen","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.pressenza.com\/de\/2021\/02\/die-struktur-des-coronavirus-verstehen\/","title":{"rendered":"Die Struktur des Coronavirus verstehen"},"content":{"rendered":"

Beginn der Pandemie arbeiten Wissenschaftler weltweit mit Hochdruck daran, Sars-CoV-2 genau zu charakterisieren. Wenn man im Detail versteht, wie das Virus aufgebaut ist und sich vermehrt, k\u00f6nnen Angriffspunkte f\u00fcr wirksame antivirale Medikamente und Impfstoffe gefunden werden. Verschiedene Max-Planck-Institute untersuchen die Struktur von Proteinen des Virus bis auf die atomare Ebene und liefern damit wichtige Einblicke zum Verst\u00e4ndnis des Erregers. Aussichtsreiche Projekte aus der Grundlagenforschung k\u00f6nnen dann mithilfe des Lead Discovery Centers<\/i> zur Entwicklung neuer Medikamente f\u00fchren.<\/b><\/p>\n

Von. \u00a0Max-Planck-Gesellschaft \u00a0 \u00a0<\/i><\/p>\n

W\u00e4hrend weltweit bereits Impfungen gegen Sars-CoV-2 begonnen haben, gibt es auch nach fast einem Jahr der Pandemie noch kein wirksames Medikament, um Covid-19 zu behandeln. Antivirale Medikamente, die bei anderen Infektionen eingesetzt werden, wirken hier nicht oder nur unzureichend. Schon kleinste Unterschiede in Aufbau und Funktionsweise der Viren beeinflussen die Wirksamkeit von Medikamenten erheblich. Wissenschaftler an Max-Planck-Instituten erforschen daher im Detail die Oberfl\u00e4chenstrukturen von Sars-CoV-2, aber auch die Prozesse, mit denen sich das Virus in der infizierten Zelle vermehrt. So sollen neue Angriffspunkte f\u00fcr m\u00f6gliche Therapien gefunden werden.<\/p>\n

Das Spike-Protein ist flexibler als gedacht<\/strong><\/p>\n

Am Max-Planck-Institut f\u00fcr Biophysik<\/i> in Frankfurt haben Martin Beck und Gerhard Hummer mit ihren Arbeitsgruppen die Struktur des Spike-Proteins<\/a> genau untersucht. Das Virus braucht dieses Oberfl\u00e4chenprotein, um Zellen infizieren zu k\u00f6nnen. Dabei bindet das Spike-Protein an den ACE2-Rezeptor menschlicher Zellen, worauf das Virus mit der Zellmembran verschmilzt und sein Erbgut in das Zellinnere entl\u00e4sst. Die exponierte Lage des Spike-Proteins auf der Virusoberfl\u00e4che macht es jedoch auch zu einem wichtigen Angriffspunkt des Immunsystems. Daher steht es im Fokus der Entwicklung von Impfstoffen und antiviraler Therapeutika.<\/p>\n

Mithilfe von Kryo-Elektronenmikroskopie hat Martin Beck die Struktur des Proteins in fast-atomarer Aufl\u00f6sung entschl\u00fcsselt. Auf Grundlage dieser Strukturdaten analysierte Gerhard Hummer in Computersimulationen dann die Eigenschaften des Spike-Proteins in seiner nat\u00fcrlichen Umgebung. Die Forscher kamen dabei zu \u00fcberraschenden Erkenntnissen: Der Stiel, mit dem das Protein auf der Virusoberfl\u00e4che verankert ist, zeigte sich unvermutet flexibel. „Diese Beweglichkeit braucht das Protein wahrscheinlich, um in der optimalen Position an den Rezeptor auf der Zielzelle binden zu k\u00f6nnen“, erkl\u00e4rt Hummer. Die Analysen ergaben au\u00dferdem, dass an den oberen Teil des Spike-Proteins Antik\u00f6rper gut binden k\u00f6nnen, w\u00e4hrend andere Stellen des Proteins durch Zuckerketten vor der Erkennung durch das Immunsystem gesch\u00fctzt sind. „Mit diesem Wissen lassen sich nun gezielt Bereiche identifizieren, die Angriffspunkte f\u00fcr Vakzine oder therapeutische Antik\u00f6rper sein k\u00f6nnen“, erkl\u00e4rt Hummer.<\/p>\n

Medikamente auf dem Pr\u00fcfstand<\/strong><\/p>\n

Die Forschung von Patrick Cramer vom Max-Planck-Institut f\u00fcr biophysikalische Chemie<\/i>konzentriert sich auf die Vermehrung des Virus in der Zelle. Cramer hat langj\u00e4hrige Erfahrung mit der Untersuchung von RNA-Polymerasen, den „Kopiermaschinen“\u00a0des Erbguts. „Nach Ausbruch der Pandemie hat sich eine einmalige Dynamik entwickelt, innerhalb k\u00fcrzester Zeit molekulare Details sichtbar zu machen“, erz\u00e4hlt Cramer. So haben er und sein Team in Rekordzeit die Struktur der RNA-Polymerase von Sars-CoV-2 ermittelt<\/a>. Die genaue Kenntnis der Sars-CoV-2-Polymerase erm\u00f6glicht nun, deren Interaktion mit antiviralen Wirkstoffen im Detail zu untersuchen.<\/p>\n

 <\/p>\n

\"Oberfl\u00e4che
Oberfl\u00e4che des CoV-2-Virus. Ein Molek\u00fcl des Spike-Proteins ist durchscheinend dargestellt, um seine komplexe r\u00e4umliche Struktur hervorzuheben. Foto: \u00a9 MPI f. Biophysik\u00a0<\/figcaption><\/figure>\n

Das Medikament Remdesivir wird bei einer Ebola-Infektion als Inhibitor der viralen Polymerase eingesetzt. Es ist das einzige in der EU zugelassene Pr\u00e4parat zur Behandlung von Covid-19, zeigt aber nur geringe Wirkung. Cramer und Kollegen konnten zeigen, dass Remdesivir, das in den RNA-Strang eingebaut wird, das Weiterlaufen der RNA-Polymerase hemmt. Allerdings ist die Hemmung nicht dauerhaft<\/a>, wodurch Remdesivir die Vermehrung des Virus nur verlangsamen, aber nicht v\u00f6llig stoppen kann. „Wir erhalten hier einzigartige Einblicke in mechanistische Details, die uns ein neues Verst\u00e4ndnis der Krankheit geben“, sagt Cramer. Mit seinem Team m\u00f6chte er nun die Interaktion der viralen Polymerase mit weiteren bekannten Medikamenten untersuchen. In Zusammenarbeit mit dem Max-Planck-Institut f\u00fcr molekulare Physiologie<\/i> sollen durch das Screening einer Substanzbibliothek aber auch ganz neue Wirkstoffkandidaten identifiziert werden.<\/p>\n

Um vielversprechende Ergebnisse der Grundlagenforschung auch effektiv weiterentwickeln zu k\u00f6nnen, haben die Max-Planck-Gesellschaft<\/i> und Max-Planck-Innovation<\/i> das Lead Discovery Center<\/a><\/i> (LDC)<\/i> gegr\u00fcndet. Das Center m\u00f6chte damit vor allem Finanzierungsl\u00fccken zwischen Grundlagenforschung und Medikamentenentwicklung schlie\u00dfen. So soll verhindert werden, dass aussichtsreiche Projekte zur Bek\u00e4mpfung des Coronavirus nicht weitergef\u00fchrt werden k\u00f6nnen, weil der Geldgeber fehlt. (Magdalena Nauerth \/ mpg<\/a><\/i>)<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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